Submitted by Анна Григорьевна образумова on вс, 17/03/2013 - 16:03
Урок в 10-ом классе. Рассчитан на 2 ч занятие.
Белки.
Цели урока: 1) Формирование знаний о важнейших биологически значимых органических соединениях – белках. 2) осуществление межпредметных связей с биологией. 3)Углубление знаний о биополимерах, линейных, непериодических. 4) Углубление знаний о связи строения и функций на примере белков. 4) Помочь учащимся осознать социальную, практическую и личностную значимость учебного материала.
Оборудование: ИКТ, диск (Мастер – класс), флешка с презентацией, реактивы для проведения качественных реакций, посуда, сухое горючее.
1. Актуализация знаний. Что такое жизнь? Откуда она взялась на Земле? Эти вопросы волновали людей всегда. – К каким классам органических соединений относят вещества,составляющие живые организмы? (белки, жиры, углеводы).
Цель:нам сегодня предстоит выяснить, что такое белки, вспомнить то, что вы уже знаете с уроков биологии. Обобщить и систематизировать знания.
Белки – высокомолекулярные азотосодержащие соединения, построенные из остатков аминокислот ( это те кирпичики, из которых построена макромолекула).
-- Что такое аминокислоты? -- Какие играют наиболее важную роль в природе?
Значение белков в природе исключительно велико, они играют первостепенную роль во всех проявлениях жизни. « Жизнь – есть способ существования белковых тел». « Жизнь – это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами». (Энгельс). Не устарело ли определение жизни, данное Энгельсом более ста лет назад? Совремрнная наука расширила, углубила и наполнила новыми представлениями данное воззрение.
Из каждых 5 тысяч молекул – 3 тысячи приходятся на молекулы белка.
Многие органические вещества, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами. – Как называют такие молекулы? ( макромолекулы). Они состоят из остатков повторяющихся низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить сбусинками на нити. --Как называют такие низкомолекулярные соединения? ( мономеры).
Мономеры образуют полимеры, большинство из которых построено из повторяющихся звеньев -А-А-А. Их называют периодическими. Полимеры, в которых различные звенья, называют непериодическими.-А-В-С-Д- -- Как вы думаете, к каким относятся белки? (белки непериодические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты).
2. Белки в природе. Основные функции белков. Сообщения учащихся. Слайды 9-18.
Белки – важнейшая составная часть всех растительных и животных клеток.Они содержатся в протоплазме и в ядре, выполняют множество разнообразных функций. – Каких?
1) Строительная. Образует клеточные и неклеточные структуры: белково-липидная мембрана клеточной оболочки и внутриклеточных структур органоидов. Нити паутины состоят из белка фиброина. Важнейшую роль играет коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, эластин в сосудистой стенке.
2) Каталитическая. Многочисленные биохимические реакции протекают в мягких условиях, при Т, близких к 400, и значениях рН, близких к нейтральным. В этих условиях скорость химических реакций мала. Ферменты – биологические катализаторы, специфичны , ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в сотни тысяч раз.. Влияние Т на его активность (35-400). Слезы человека содержат 0,1% белков, в том числе фермент лизоцим обладает бактерицидным свойствами. Он быстро и полностью растворяет многие аэробные бактерии. Животные зализывают свои раны, в слюне содержится особый белок, стимулирующий размножение клеток кожи, помимо бактерицидных ферментов. Яды змей – смеси белков, обладающих свойствами ферментов: разрушают белки жертв, вызывают свертывание крови, паралич НС.
Известно более 2 тысяч ферментов. Каждая молекула способна осуществлять от тысяч до млрд. операций в минуту, при этом биоферменты не расходуются.
Гормоны – регуляторы физиологических процессов. Не все из них являются белками. Гормоны изменяют активность ферментов. Производятся в клетках гипоталамуса, гипофиза, в поджелудочной железе.
3) Двигательная(сократительная функция). Белки осуществляют механо-химические процессы, в которых энергия химических связей переходит в механическую работу. В мышечных волокнах присутствуют белки миозин, актин. При мышечном сокращении миозин вступает в соединение с актином, образуя комплекс, способный расщеплять АТФ. Химическая энергия, освобождающаяся при этом превращается в механическую – энергию сокращения мышц. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток ( расхождение хромосом в процессе митоза). Белки-транспортеры находятся в наружных мембранах, в крови, в цитоплазме, в ядрах и обеспечивают избирательный транспорт веществ.
4) Транспортная - присоединение элементов, гормонов и транспортировка их к другим органам и тканям. Гемоглобин переносит О2. Молекула гемоглобина захватывает только 8 атомов О2, но в каждом зритроците 265 млн. молекул гемоглобина. Другие белки плазмы крови – другие вещества. У кальмаров, пауков – гемоцианин – дыхательный пигмент голубого цвета, сод. медь. В транспорте липидов принимают участие белки – альбумины сыворотки крови.
5) Защитная. Специальные белки – иммуноглобулины – являются антителами к антигенам( чужеродным белкам), они связывают и выводят антигены из организма, препятствуют размножению бактерий, вирусов, нейтрализуют выделяемые ими токсины. Вилочковая железа, лимфатические узлы, селезенка вырабатывают лимфоциты – клетки, синтезирующие антитела. Лейкоциты без отдыха и перемирия сражаются с микробами. Одни убивают бактерии, другие их обезвреживают своими антителами (белки), третьи их переваривают. Ряд живых организмов в качестве защиты от потенциальных врагов вырабатывают сильно ядовитые в-ва - токсины, многие из которых являются белками. Иммунная система обеспечивает синтез белков-антител в ответ на поступление в организм вирусов, токсинов. Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов.
Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков крови к свертыванию. Свертывание белка плазмы крови фибриногена приводит к образованию сгустка крови, что предохраняет от потери крови при ранениях.
Важную роль играют антибиотики- вещества выделяемые микроорганизмами, подавляющие рост других конкурирующих микроорганизмов.
6) Сигнальная. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белка, изменяющие свою структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Внутренняя поверхность глаза покрыта слоем высокочувствительного белка. У светлячков в брюшных железах продуцируется люцеферин, которых светится в под действием АТФ. Белки-рецепторы, вмонтированные в плазматическую мембрану, служат для восприятия и преобразования различных сигналов, поступающих в клетку как от окружающей среды, так и от других клеток.
7) Энергетическая. При окислении белка энергии выделяется меньше, чем при окислении жиров и углеводов. 1 г белка выделяет 17 кДж энергии, но используется только тогда, когда истощаются другие источники.
8) Резервная.Резервная питательная функция белков яйца – питание плода. Белок семян растений.
Вывод:Ввиду большого значения белков в функционировании живых организмов именно эти вещества должны обладать совершенно особенными свойствами, обусловленными их строением и уникальным соством.
3. Состав и строение белков. Слайд 3, 4.
В каждой клетке нашего тела около 1000 белков и каждый выполняет важную работу, необходимую для жизнедеятельности всего организма.
-- Вы знаете состав аминокислот, поэтому сможете сказать, из каких элементов построены белки?
50-55% С, 21- 24% О, 15-18% N, 6-7% Н, 0,3 -2,5 % S. В белках есть другие элементы Fe,Cu, I, Zn, Mn и другие, но их мало. М = 100 – 1 млн. и более. Белок куриного яйца = 36.000, вируса гриппа = 32млн. , молока –казеин =41.800, гемоглобина =66.548, инсулин = 5.727, пенициллин = 302.
Содержание белка в мышцах (к сухой массе) - 80%, в коже - 63%, в печени -57%, мозге -45%, костях -28%.
Начало химическому исследованию белков было положено итал. ученымБеккари. В1728 г. он выделил из пшеничной муки клейкую массу – клейковину. Позже было доказано наличие азота.
В 80-ых г.г. 19 века Русский химик Данилевский доказывает наличие пептидных связей в молекулах белка. В 1899 г. нем. Химик Фишер пришел к выводу, что аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, представляют собой полипептиды. 6 лет потратил на доказательство своей теории и в 1907 г. получил полипептид, состоящий из 18 аминокислот. Тем временем накапливались факты, ставящие под сомнение теорию Фишера: белки линейного строения должны легко распадаться, что не подтверждалось экспериментом. В результате работ Полинга и Кори были установлены типы конфигурации белков. « Чтобы постичь бесконечное надо сначала разъединить, потом соединить» (Гете).
Современная теория строения белка: Первичная структура – последовательность амнок-т(прищепки).
Вторичная – укладка в виде спирали или складками, поддерживаемые водородными связями. Третичная– Конфигурация в пространстве, поддерживается взаимодействием функциональных групп.Определяетспецифическую биологическую активность. Четвертичная – несколько глобул. Слайд 5, 19-23.
Поскольку белоксодержит разнообразные функциональные группы, он не может быть отнесен к какому-то определенному классу.В нем сочетаются признаки различных классов.Это,в сочетании с особенностями его структуры, и характеризует белок как высшую форму развития вещества.
Вывод:Белок – высшая самореализующаяся форма развития вещества, в которой первичная структура определяет его биологическую активность.
4. Классификациябелков.
Протеины– простые белки – Состоят только Протеиды – сложные белки – состоят из белковой
из остатков аминокислот. Они и образуются и небелковой части. В зависимости от небелковой
в результате гидролиза. части делят на: -нуклеопротеиды (б. + НК)
- Альбумины ( небольшая М, Р) - Фосфоропротеиды (казеин молока)
- Глобулины и проламины(Н в воде, но Р в спирте) - Гликопротеиды (б + углеводы)
Кератин волос, ногтей. Н, устойчивы к гидролизу. –Липопротеиды (б.+ жиры)
Высокое содержание серы. – Металлопротеиды.
В зависимости от растворимости: глобулярные (Р) и фибриллярные (Н).
5. Физические свойствабелка. Слайд 6.
Р и Н (ногти, шерсть,хрящи). Растворимые в воде образуют коллоидные растворы, доказательством чего служит способность рассеивать свет. Способны к набуханию, оптически активны, подвижны в электрическом поле. Возможность коагуляции – нарушение структуры гидратных оболочек макромолекул белка.
6. Химические свойства. Слайд 7. 1) гидролиз и пенообразование. Достигается при кипячении белка с сильными минеральными кислотами или щелочами. В организме под действием фераментов.
2) Денатурация – разрушение третичной, вторичной структуры при встряхивании, облучении, Т, действии солей тяжелых металлов. Это переход в состояние, отличное от природного, а частичной или полной потерей биологической активности, это потеря устойчивости раствора белка. Имеет большое физиологическое значение. Происходит при варке яиц, приготовлении пищи. При отравлениях солями тяжелых металлов применяют молоко или сырые яйца. Металлы, денатурируя белки, адсорбируются на их поверхности и не действуют на белки слизистой оболочки желудка и невсасываются в кровь. Денатурация приводит к нарушению антигенной чувствительности, к блокированию иммунных реакций, нарушению обмена веществ, воспалению слизистой оболочки органов пищеварения, камнеобразованию. Высказывалось предположение, что процессы старения связаны с медленно протекающей денатурацией белков. 3) ренатурация – обратимая денатурация – это взаимное превращение неактивных и активных форм ферментов и соответствующих гормонов. 4) Разложение при нагревании и обугливание.
5) Цветные реакции слайд 8. Горение -- запах жженых перьев.
7. *Синтез белкав живых организмах. «Каждый куст люпина есть в сущности миниатюрный завод по утилизации атмосферного азота, работающего даром за счет солнечной энергии». (Прянишников).
- Откуда берут азот растения, не усваивающие его из воздуха? С ? Н ?. ( СО2 воздуха, Н2О, минеральные азотосодержащие соединения) àрастительный белок.
В животных организмах белки поступают в готовом виде (ферменты) расщепление в желудке. Полное расщепление происходит в тонком кишечнике à@ - аминокислоты (кровь доставляет в клетки)àФерменты –> животный белок. Слайд 29.
Пепсин – основной фермент, расщепляющий пептидные связи.
– Откуда идет информация о строении белка? 1) транскрипция. 2) трансляция.
Некоторые аминокислоты могут быть синтезированы из отдельных фрагментов, но есть 8 незаменимых аминокислот, которые обязательно должны поступать с пищей.
8. Пищевая ценность белков. Слайды 24 – 28. Это важный компонент пищи. Потребность в белке зависит от возраста, пола, вида деятельности. В зрелом возрасте у здорового человека существует баланс, азотное равновесие. В молодом возрасте идет накопление белковой массы: количество поступающего белка превышает выводимое. У людей пожилого возраста при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма. Белки являются определяющим компонентом питания. Организм практически лишен резерва белков. Биологическая ценность белков определяется содержанием в них незаменимых аминокислот.
Некоторые аминокислоты при тепловой обработке или длительном хранении образуют неусваиваемые организмом вещества. Это снижает ценность белка. На степень усвоения оказывает влияние технология обработки пищи. Суточная потребность для взрослого человека 100 г (для жаркого климата не менее 120 г) недостаток белка вызывает замедление роста и развития, глубокие изменения в печени, деятельности желез внутренней секреции, сердца и т. д. Уменьшается устойчивость к инфекциям, так как снижается уровень образования антител.
Незначительное превышение без вреда. При значительном избытке без физических нагрузок – неблагоприятные последствия.
Для удовлетворения потребностей организма существенным является не только количество, но и качество белка.
Большое потребление беков ведет к образованию в желудочно-кишечном тракте продуктов неполного расщепления, что может вызвать интоксикацию организма, поэтому необходимо помнить о рациональном питании.
Свойства белка необходимо учитывать при приготовлении пищи. Если варится бульон для первого блюда следует погрузить мясо в холодную воду, тогда в бульон переходит больше экстрактивных веществ (часть их образует серую пену на поверхности). Для второго блюда мясо опускают в кипяток. Мясо сразу становится серым, хлопьев образуется мало. Белок,находящийся на поверхности сразу закупоривает поры и экстрактивные вещества не переходят в раствор, придают мясу вкус и аромат, бульон получается несколько хуже. Эти же правила соблюдают при жарке.
Бульонные кубики белка не содержат, только ароматизаторы и вкусоимитаторы, а не полноценный пищевой продукт.
--Белки неотъемлемая часть пищи животных и человека. Растения и бактерии производят белки, но не питаются ими. Почему при достаточной калорийности пищи, но при исключении из рациона белка наблюдаются патологические явления: остановка роста, изменение состава крови?
9. Искусственная пища: за и против.
Проблема изучения и синтеза белкасвязана с такой важной проблемой как питание. Идеально сбалансированная пища включает нужное соотношение углеводов, жиров(энергетическая часть) и белков (структурная). Белки должны быть сбалансированы по аминокислотному составу.
В настоящее время на Земле проживает более 6 млрд. человек, более 30% не доедает. Стремиельный рост населения Земли потребовал поиск новых источников белка. В 60-ые годы налаживается производство белково-витаминных концентратов. Они предназначены для животных, при этом увеличивается среднесуточный привес. Необходима мощная животноводческая база, а для этого необходимо решить проблему питания животных. Отрасль по микробиологическому синтезу белково-витаминных концентратов. Крупнотоннажное производство лизина и метионина.
Экономически очень заманчива перспектива в трехчленной пищевой цепи растительный белок – животный белок—человек, миновать 2 звено. Во многих странах идет работа в этом направлении. В Германии научились превращать в пищу белки растительных отходов. В Англии белок люцерны превращают в молоко минуя корову. В США из белка сои готовят курятину, ветчину, мясные блюда. В России – синтетическая икра.
10. Проблема изучения белка и его синтеза вне организма. Расшифровка структуры белка. Когда она стала известна, то возник вопрос: а можно ли его синтезировать в лабораторных условиях?
Вазопрессин и окситоцин- гормоны гипофиза. Каждый из них состоит из 9 аминокислот. Окситоцин был синтезирован в 1932 г. амер. химиком Винсентом Дю Виньо. В это же время он устанавливает структуру вазопрессина. В 1955 г. за эти исследования ему была присуждена Нобелевская премия.
В 1954 г. англ.биохимику Сенглеру удалось расшифровать структуру инсулина, на это понадобилось 10 лет. В 60-ые годы был осуществлен синтез инсулина. Для этого необходимо несколько месяцев, тогда как в организме синтез происходит за несколько секунд. – Зачем же синтезировать белки в лаборатории?
Познание сущности процессов, происходящих на молекулярном уровне в живых организмах –важная научная проблема.
Природа редко ошибается воспроизводя бесчисленное число раз одни и те же структуры. А что же произойдет, если в результате внешних воздействий изменится хотя бы одна аминокислота?
Изменение одной аминокислоты в молекуле гемоглобина - серповидноклеточная анемия (гемоглобин теряет растворимость и выпадает в виде серповидного осадка в эритроцитах). В медицине такие болезни называют молекулярными.
Сейчас установлено более1000 молекулярных болезней, в основе которых нарушение в строении белков, НК, ферментов. Для того, чтобы их лечить надо выявить причину. Синтезируя белки, можно получить не только те, что уже есть, но и препараты более высокой степени биологической активности – лечение заболеваний. Если, модифицируя молекулу, получают разный биологический ответ, то раскрывается тайна связи структуры молекулы с биологической функцией.
11. Значение аминокислот. Слайды 30-32. Белки – обязательная составная часть всех живых клеток- играют исключительно важную роль в живой природе, являясь наиболее ценным и незаменимым продуктом питания. Это основа структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессе роста и размножения, обеспечивают механизм движения, развития иммунных реакций, необходимых для функционирования всех органов и систем организма. Из них строится все наше тело. Каждый белок определяет какое-то свойство организма: цвет глаз, волос, строение внутренних органов и т. д. «… Где есть белок, там есть жизнь…» (Энгельс).
Жизнь и белки неразрывно связаны. Человеку всегда хотелось чуда. Одним из чудес является возникновение жизни, превращение неживой материи в живой организм. На этот вопрос пытались ответить разные ученые, предлагая теории биологической эволюции, панспермии (из космоса) и другие. Эти вопросы вы рассматриваете на уроках биологии.
12. Закрепление. – Что является структурной единицей белка? -- Что такое полипептиды? -- Сколько трипептидов можно получить из 3 различных аминокислот? (авс , асв , вас ).
-- Какую роль играют водородные связи в построении молекул белка? Какие вам известны примеры, когда водородная связь влияет на свойства вещества?
-- Что такое денатурация? Ренатурация? Какое практическое значение они имеют?
-- Почему белковую пищу нельзя на длительное время заменить жирами и углеводами? (без белков не может быть обеспечено воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, ферментов, гормонов).
-- Почему больным сахарным диабетом инсулин вводят в кровь, а не дают с пищей?
-- При долгом хранении молоко скисает. В чем суть этого явления? Что такое казеин? ( В молоке белок казеин находится в виде казеината кальция. При скисании молочный сахар, входящий в его состав, превращается в молочную кислоту. Она осаждает казеин в виде студенистой массы.
* При кипячении молока образуется пенка, т.к. при нагревании происходит коагуляция белка лактальбумина, который при испарении воды образует пенку. Пенка непроницаема для пара, под ней создается избыточное давление и при закипании молоко «убегает».)
